共生的营养基础
Thioautotrophy
营养Riftia pachyptila取决于细菌共生体固定碳使用能量来源于二氧化碳转化为有机物的氧化减少硫化合物。图2概述共生有机体硫氧化,从独立生存的硫细菌的研究推断(见凯利
1982;纳尔逊和哈根1995;弗里德里希et al . 2001评论的硫
基于化能自养)。今年上半年的通路的过程,
2 2 2的氧化硫化物(硫化氢、HS - S”)或硫代硫酸盐(S2O3)亚硫酸盐(SO3),没有明确指出Riftia共生和变化在不同生活无拘束的thioautotrophs (Nelson和哈根1995)。相比之下,大量的酶和生化证据(Felbeck 1981;费舍尔et al。
1988;Renosto et al . 1991;劳厄和尼尔森1994年)表明,多毛虫通过节能腺苷共生体调解亚硫酸盐氧化
5 ' -phosphosulfate (APS)通路(图2)。在这个途径酶APS
从腺苷酸还原酶生成APS (AMP)和亚硫酸盐。
在焦磷酸的存在,第二个酶,ATP硫酸化酶,催化转换APS ATP和硫酸盐(即。磷酸化作用)。
活动APS还原酶和ATP硫酸化酶在r . pachyptila已发现营养体(Felbeck 1981)。事实上,Riftia共生有机体ATP硫酸化酶是第一个假定的自养ATP硫酸化酶纯化(Renosto et al . 1991年)。不幸的是,无论是酶是thioautotrophy的明确诊断。ADP还原酶和ATP硫酸化酶在反方向催化第一步的异化的硫酸盐还原硫酸盐还原细菌(见派克和LeGall 1982)。ATP硫酸化酶普遍存在于异养细菌,真菌和酵母,它的功能在同化硫酸盐合并到氨基酸的生物合成途径和其他生物分子(·席格et al . 1987年)。然而,调查特定基因编码Riftia共生有机体ATP硫酸化酶(sopT)被证明特别确定化能自养的细菌,使用亚硫酸盐氧化的APS通路(劳厄和尼尔森1994)。这些结果,以及独特的生化特性,特别是高Riftia活动共生者ATP硫酸化酶相对于ATP硫酸化酶在照片合成和异养生物(Renosto et al . 1991;劳厄和尼尔森1994;费舍尔1995),强烈建议Riftia共生有机体使用这种酶sulfide-based化能自养。进一步支持这一假设来自最近的晶体证据表明,一个关键的区别Riftia共生有机体ATP硫酸化酶和其他生物的同化作用的酶
(例如,真菌)在于移动的方向循环,占据了酶的活性部位(Beynon et al . 2001年)。独特的“开放”循环的位置观察到Riftia共生有机体可能降低了硫酸酯酶的亲和力,从而驱动反应ATP合成的方向(Beynon et al . 2001年)。
最终,电子解放在整个氧化硫化硫酸是穿梭通过电子传递系统,产生一个质子梯度驱动ATP生产通过氧化磷酸化。在大多数情况下电子传递的终端氧化剂分子氧。然而,硝酸和单质硫已被证明在r . pachyptila时期作为电子受体缺氧(Hentschel和Felbeck 1993;阿恩特et al . 2001年)。ATP氧化磷酸化和磷酸化作用通过APS然后提供途径二氧化碳的固定在卡尔文循环。结果表明,r . pachyptila自养的存在和活动诊断卡尔文循环酶,即phosphoribulose激酶(PRK)和CO2-fixing酶核酮糖1,5-bisphosphate羧化酶/加氧酶(二磷酸核酮糖羧化酶;Felbeck 1981;罗宾逊et al . 1998年),以及由放射性标记的二氧化碳的吸收住管虫(压力容器),营养体组织匀浆,或孤立的共生有机体的准备(见罗宾逊和瓦诺1995;Felbeck和Jarchow 1998;明亮的et al . 2000年)。事实上,的水平碳固定(二磷酸核酮糖羧化酶活性)r . pachyptila是化学合成的共生的最高记录(Felbeck 1981;费舍尔1995年,引用其中)。这并不奇怪,鉴于非常高增长率为r . pachyptila观察——增加多达1.4%的每天多毛虫的总有机碳(切尔德里斯et al . 1991;Lutz et al . 1994年)。
因此,化学合成的Riftia共生体代表一个固定碳的重要输入进排气的生态系统。支持这一新陈代谢,共生必须获得所有必要的基质对硫化物氧化和固碳作用:减少硫、氧、溶解无机碳(DIC,二氧化碳),和其他营养物质(如氮、磷)在生物合成中使用。这就要求r . pachyptila访问和氧化的缺氧的环境tubeworm-symbiont协会,一个任务依赖于专门的生物化学和生理学。
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